Środowiskowe Laboratorium Proteomiki Strukturalnej

Instytut Biochemii i Biofizyki Polskiej Akademii Nauk
ul. A. Pawińskiego 5a, 02-106 Warszawa
tel. 22 592 34 70-75; e-mail: michald@ibb.waw.pl
Kierownik: Michał Dadlez

Laboratorium Proteomiki Strukturalnej w Instytucie Biochemii i Biofizyki PAN (http://mslab-ibb.pl/nanofun) powstało w obrębie Laboratorium Spektrometrii Mas z myślą o poszerzeniu jego działalności o badania dynamiki strukturalnej białek. Badania te zakładają zastosowanie spektrometrii mas do uzyskiwania nowych informacji o własnościach strukturalnych białek i ich kompleksów niekowalencyjnych. Jest to możliwe dzięki uzyskaniu dostępu do nowych procedur pomiarowych realizowanych w nowej klasy spektrometrach, takich jak zautomatyzowane procedury pomiarów i analizy danych wymiany proton-deuter (HDex), opcja pomiarów mobilności jonów pozwalająca mierzyć przekroje czynne na zderzenia, lub fragmentacja ETD zwiększająca rozdzielczość pomiarów HDex.

Nowe narzędzia pozwalają charakteryzować pewne aspekty strukturalne białek, przydatne zwłaszcza w przypadku trudnych układów, nie poddających się klasycznym metodom analizy ich struktury (krystalografia, NMR). Dotyczy to na przykład obecnie badanych białek oligomeryzujących, natywnie nieustrukturyzowanych lub błonowych (keratyny 8,18, receptor RAGE, peptyd Aβ, perfringolizyna).

Publikacje, które ukazały się w oparciu o wyniki uzyskane w Laboratorium Proteomiki Strukturalnej:

1. Aiswarya Premchandar, Norbert Mucke, Jarosław Poznanski, Tatjana Wedig, Magdalena Kaus-Drobek, Harald Herrmann, Michał Dadlez, Structural Dynamics of the Vimentin Coiled-coil Contact Regions Involved in Filament Assembly as Revealed by Hydrogen-Deuterium Exchange, THE JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY VOL. 291, NO. 48, pp. 24931–24950, November 25, 2016, link
2. Saša Kazazić, Branimir Bertoša, Marija Luić, Goran Mikleušević, Krzysztof Tarnowski, Michal Dadlez, Marta Narczyk, Agnieszka Bzowska, New Insights into Active Site Conformation Dynamics of E. coli PNP Revealed by Combined H/D Exchange Approach and Molecular Dynamics Simulations, J. Am. Soc. Mass Spectrom. (2016) 27:73Y82, link
3. Krzysztof Tarnowski, Kinga Fituch, Roman H. Szczepanowski, Michal Dadlez & Magdalena Kaus-Drobek (2014) Patterns of structural dynamics in RACK1 protein retained throughout evolution: A hydrogen-deuterium exchange study of three orthologs. Protein Science, Volume 23, Issue 5, pages 639–651. link
4. Ivan Sabath, Aleksandra Skrajna, Xiao-cui Yang, Michał Dadlez, William F. Marzluff and Zbigniew Dominski (2013) 3’ end processing of histone pre-mRNAs in Drosophila: U7 snRNP is associated with FLASH and polyadenylation factors. RNA, 19, 1726-44, link
5. Ewa Sitkiewicz, Krzysztof Tarnowski, Jarosław Poznański, Magda Kulma & Michal Dadlez (2013) Oligomerisation interface of RAGE receptor revealed by measurements of hydrogen deuterium exchange monitored by mass spectrometry. PlosOne 8, e76353, link
6. Yang XC, Sabath I, Dębski J, Kaus-Drobek M, Dadlez M, Marzluff WF, Dominski Z. A complex containing the CPSF73 endonuclease and other polyadenylation factors associates with U7 snRNP and is recruited to histone pre-mRNA for 3'-end processing. Mol Cell Biol. 2013 Jan;33(1):28-37. link